2012年荣获诺贝尔化学奖的是两位美国科学家：罗伯特·莱夫科维茨(Robert J. Lefkowitz)和布莱恩·科比尔卡(Brian K. Kobilka)，他们因“G蛋白偶联受体”研究领域的杰出贡献而获奖。
其中Brian K. Kobilka现任斯坦福大学医学院教授，美国科学院院士，2012年受聘清华大学“客座教授”，目前已完成在清华大学医学院实验室的建立，并已〖开始指导博士生和博士后。这位学者近期与瑞士科学家合作，在11月份美国《国家科学院院刊》(PNAS)上发表了题为“Cholesterol increases kinetic, energetic, and mechanical stability of the human β2-adrenergic receptor”的文章，介绍了对于G蛋白偶联受体↓来说，胆固醇会造成什♀么影响。
胆固醇是真核细胞膜的一个必要组成部分，能功能性调节膜蛋白，比如G蛋白偶联受体，然而目前对于这一具体的调控过程，科学家们了解的还并不是十分清楚。
为了解析々胆固醇如何调节G蛋◥白偶联受体的过程，在这篇文章中，研究人员采用∞了动态原子力单分子力谱技术(dynamic single-molecule force spectroscopy)，量化分析了在有或者没有胆固醇类似物：琥珀酸胆固醇酯(cholesteryl hemisuccinate，CHS)的前提下，人β2 肾上腺素受体(β2AR)的机械强度和柔韧性，构象变化，以及稳定维持受体的结构片段的动态活性。
研究发现，CHS能☉极大增强几乎每一个结构部分的动能和【机械稳定性，这种增强足以改变β2AR的结构和功能，不过有√一个例外，那就是β2AR的结构核心部分，这一部分有多个配体结合位◥点，其特性没有收到CHS的显着影响。
Kobilka教※授发表过多篇关于G蛋白偶联※受体的研究成果，比如今年其研究组一连公布了三篇论文，报道了G蛋白偶联受体(GPCR)作用复合物的详细晶体结构，被称为是一项真正具有突破意义的成果。
研究人员利用X线晶体成像▓技术(X-ray crystallographic)对与G蛋白偶联的β2肾上腺素能受体复合物进行了研究，据报道，G蛋■白是一种由三个不同亚单位组成的蛋白，它很容易与GPCR蛋白分开，并且解离成三个独立的亚单位，而且这个复合物的∩大小大约是β2肾上腺素能受∑ 体蛋白的2倍。如果要拿到→β2肾上腺素能受体蛋白——G蛋白复合物的晶体结构首先就得〗开发出纯化该复合物并且让它稳定存在的新技术，比如让复合物与抗体结合，或者对数千种不同的结晶条件进行系列★实验等等。
由于GPCR属于膜ω 蛋白——穿插细胞膜多达7次，而且构象形态▲多，因此其结构生物学分析】不容易开展，而这篇文章完成了GPCR跨膜信号作用复合物的X-射线晶体结构ζ，实现了许多人未能完成的任务，正如密苏里州大学的Stephen Sprang所说〖的那样：这是一篇真正具有突破意义的文章，多年以来，我们这行里的人都在梦想得到这个结构图，因为它最终会告诉我们GPCR受体是如何发挥作用的。
