7月，国际学术期刊Molecular and Cellular Biology在线发表了中科院上海生命科学研究院/上海交通大学医学院健康科学研究所钱友存研究组的最新研究进展：TRAF6 dependent Act1 phosphorylation by the IKK-related kinases suppresses IL-17-induced NF-κB activation。
白介素-17(IL-17)是一●个重要的促炎症细胞因子，由辅助性T细胞(Th17)及先天性免↙疫细胞等分泌，在多种炎性反应及自身免疫性疾病病理过程中发挥关键作用。IL-17受体(IL-17R)通过信号转导复合体IL-17R-Act1-TRAF6激活下游NF- kB、JNK等信号通¤路。然而，该信▓号通路的调控机制还有待深入阐明。
博⌒士生瞿芳芳，高汉超等在钱友存研究员的指导下，研究发现IKK相关激酶(TBK1和IKKi)以冗余方式直接磷酸化 Act1，致使Act1与TRAF6的结合能力减弱，从而抑制IL-17诱导NF-kB激活。进一步研究发现，TRAF6通过介导TBK1的激活♀以及Ψ IKK相关激酶与Act1的相互作用，参与IL-17诱导的Act1的磷酸化;而TRAF3作为抗病毒反应中IKK相关激酶的上游的关键衔接蛋白，不参与 IL-17诱导的ACT1磷酸化。
该研究发◥现并阐明了IL-17激活NF-kB通路中新的调控机制，即Act1-TRAF6-TBK1/IKKi-Act1负反馈循环↓调控，为IL-17相关疾病治疗提供了新的潜在靶点。
该项目得到了国家自然科学基金委、科技部、中国科学院和上海市科委的资助。
