根据》美国德克萨斯大学MD安德森癌症防治中心的科学家领导的一个研究小组于2012年1月27日在《分子细胞》 (Molecular Cell)期刊上的一篇研究论文，当苏素(SUMO)紧握一种激活基因的蛋白STAT5时，它阻断免疫B细胞和T细胞的健康胚胎发育，除非它的竞争者破坏这种紧握。
这项研究的通信作者Edward T. H. Yeh博士是MD安德森癌症防治中心心脏病学部门的主任和教授。他说，“这项研究将苏素和Sentrin/SUMO特异性蛋白酶1(Sentrin/SUMO-specific protease 1, SENP1)的活性延伸至免疫学领域，特别是T细胞和B细胞的早期淋巴ζ 发育。”
在细胞中，苏素蛋白，也称作小泛○素类似修饰物(small ubiquitin-like modifier)或Sentrin，附着到细胞中其他蛋白上从而修饰它们的功能或者在细胞内移动它们。SENP1属于由6种蛋白组成的家族，能将苏素修饰的蛋白中的苏素剪切下来。蛋白『苏素化(SUMOylation, 即苏素修饰)牵涉到癌症、心脏病和神经退化疾病以及其他疾病的产生。
研究小组首先分析了SENP1在小鼠淋巴发育中的作用，发现它在前体细胞---B细胞和T细胞发育早期「阶段---中大量表达。
Yeh和同事们研︽究了他们开发的缺乏SENP1基¤因表达的基因修饰小鼠，发现小鼠胚胎中T细胞和B细胞---识别和对抗感染的白细胞淋巴细胞---存在严重性缺陷。
在细胞核中苏素结合◥STAT5
随后的实验导致他们去研究一种已「知在免疫细胞发育和功▆能中发挥关键性作用的转录因子STAT5。转录因子在细胞核中发挥作用，通过连接到基因的启动子区域激活基因表达。
Yeh说，“STAT5在循环周期中发挥作用，从一个细胞的细胞质移进细胞核激活基因，然后再╲移回到细胞质。我们发现当细▅胞核中◣STAT5发生苏素化时，如果不存①在移除苏素的SENP1，它将困陷在那里。”
研究小组发现苏素强行介入控制STAT5活性的两个其他的信号传导转导事件---磷酸化和乙酰化。
苏素抑制STAT5信号转导
当JAK酪氨酸激╲酶在STAT5蛋白的一个№特异性位点附着一个磷酸基团时，STAT5在细胞质中被激活↘。这种转化的STAT5跨过核膜进入细胞核转录基因。
研究小组发现苏素附着到STAT5上，而且附〒着位点接近于STAT5的磷酸化位点卐。他们也→发现缺乏SENP1的细胞拥有增加的苏素化和下降的磷酸化。
苏素化对抗乙酰化※
除了磷酸化，已知STAT5乙酰化对STAT5跨过核膜进入细胞核增强基因转录是至关重要的。Yeh和同事们』发现苏素直接与乙酰基竞争相同的结合位点，从而抑制乙酰︾化。
Yeh说，“没有移●除苏素的SENP1，STAT5不能乙酰化或磷酸化，也不能再循环以便再次使用。我们发现SENP1通过调控STAT5苏素化控制淋巴发育。”
自从1996年Yeh实验室发现苏素※化，人们就已发现苏素卐改变上千种蛋白的功能。
2012年2月8-11日，Yeh将在MD安德森癌症防治中心Dan L. Duncan建筑物主持关于苏素、泛素和泛素类似蛋白：对人类疾病影响方面第六届国际大会。Yeh每隔一年就组织这项会议。
Yeh说，“过去人们对苏素知之甚少。如今一种蛋白只有得∏到证实才能被认为发生苏素化。”
